麻省理工學院的化學家破解了

膠原蛋白是骨骼和結締組織中的蛋白質,已在 1.95 億年前的恐龍化石中被發現。麻省理工學院的研究人員發現了一種特殊的原子相互作用,可以保護膠原蛋白免受水的影響,從而防止其肽鍵的斷裂。這項發現解釋了膠原蛋白在古代化石中出乎意料的長壽。

一項新研究解釋了恐龍膠原蛋白的存活時間為何比預期長得多。麻省理工學院的研究人員發現,特殊的原子級相互作用可以防止水分子破壞膠原蛋白中的勝肽鍵,這項發現解釋了恐龍化石如何能夠將膠原蛋白結構保留超過 1.95 億年。這項發現顯示分子層面上具有更深的彈性,挑戰了先前肽鍵耐久性的概念。

膠原蛋白如何

膠原蛋白是一種存在於骨骼和結締組織 土耳其 電話號碼庫 中的蛋白質,在 1.95 億年前的恐龍化石中就已發現。這遠遠超過了將蛋白質結合在一起的肽鍵的正常半衰期,大約 500 年。

麻省理工學院的一項新研究解釋了為何膠原蛋白能比預期存活更久。研究團隊發現,一種特殊的原子級相互作用可以保護膠原蛋白免受水分子的攻擊。這種屏障可防止水透過水解過程破壞肽鍵。

保護膠原蛋白的關鍵原子相互作用「我們提供的證據表明,這種相互作用可以防止水攻擊肽鍵並裂解它們。這與普通勝肽鍵的情況完全相反,普通勝肽鍵的半衰期只有 500 年,」麻省理工學院芬美意化學教授 Ron Raines 說。

在古代化石中存活Raines 是這項新研究的資深作者,該研究於 9 月 4 日發表在ACS Central Science上。麻省理工學院博士後 Jinyi Yang 博士 ’24 是這篇論文的第一作者。麻省理工學院博士後 和研究生 Gerard Porter 也是這項研究的作者。

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膠原蛋白是動物體內最豐富的蛋白質,不僅存 行銷活動:7 個步驟和 1 個成功範例 在於骨骼中,也存在於皮膚、肌肉和韌帶中。它由長鏈蛋白質組成,這些蛋白質相互纏繞形成堅韌的三螺旋。

「膠原蛋白是將我們凝聚在一起的支架,」雷恩斯說。 “膠原蛋白之所以如此穩定,並且是這種支架的絕佳選擇,是因為它與大多數蛋白質不同,它是纖維狀的。”

在過去的十年裡,古生物學家在恐龍化石中發現了膠原蛋白的證據,其中包括8,000萬年前的霸王龍化石和近2億年前的蜥腳類化石。

在過去的 25 年裡,雷恩斯的實驗室一直在研究膠原蛋白及其結構如何發揮其功能。在這項新研究中,他們揭示了為什麼將膠原蛋白結合在一起的勝肽鍵如此不易被水分解。

肽鍵及其耐水性

肽鍵在一個胺基酸的碳原子和相鄰 細胞數據 胺基酸的氮原子之間形成。碳原子也與氧原子形成雙鍵,形成稱為羰基的分子結構。此羰基氧具有一對不與任何其他原子形成鍵結的電子。研究人員發現,這些電子可以與相鄰肽鍵的羰基共享。

由於這對電子被插入這些肽鍵中,因此水分子也無法進入該結構來破壞該鍵。

膠原蛋白耐久性的實驗證據為了證明這一點,雷恩斯和他的同事創造了兩種膠原蛋白的相互轉換模擬物——一種通常形成三螺旋,稱為反式,另一種肽鍵的角度旋轉成不同的形式,稱為順式。他們發現反式膠原蛋白不允許水攻擊和水解該鍵。在順式形式中,水進入並且鍵斷裂。

「肽鍵要不是順式,就是反式,我們可以改變順式與反式的比例。透過這樣做,我們可以模仿膠原蛋白的自然狀態或創建未受保護的勝肽鍵。我們看到,當它不受保護時,世界就不會長久了,」雷恩斯說。

「這項工作建立在雷恩斯小組長期努力的基礎上,對蛋白質結構中長期被忽視的基本相互作用的作用進行分類,」紐約大學化學教授帕拉姆吉特·阿羅拉(Paramjit Arora)說,他沒有參與這項研究。 「這篇論文直接討論了在 1.95 億年前的恐龍化石的肋骨中發現的完整膠原蛋白的顯著發現,並表明填充和空軌道的重疊控制著膠原蛋白的構象和水解穩定性。”

“沒有薄弱環節”這種電子共享也存在於被稱為α螺旋的蛋白質結構中,這種結構存在於許多蛋白質中。這些螺旋也可以免受水的影響,但螺旋總是透過更暴露的蛋白質序列連接,這些蛋白質序列仍然容易水解。

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